Вплив вікасолу на активність дегідрогеназ циклу Кребса та стан системи антиоксидантного захисту м’язів шлунка гусей



DOI: http://dx.doi.org/10.31548/bio2019.05.002

O.V. Yakoviichuk, O.O. Danchenko, M.M. Danchenko, A.S. Fedorko, T.M. Haponenko

Анотація


Мета роботи – з’ясувати вплив вікасолу на активність дегідрогеназ циклу Кребса та стан системи антиоксидантного захисту м’язової тканини шлунка гусей.

За результатами роботи встановлено, що у гладкій м’язовій тканині шлунка гусей вікасол підвищує активність глутатіонпероксидази, каталази та супероксиддисмутази на 14 і 21 добу онтогенезу, зокрема, на 14 добу глутатіонпероксидазна, каталазна і супероксиддисмутазна активність підвищуються на 181,1 % ( 0,05), 153,2 % ( 0,05) і 103,3 % ( 0,05), через 7 діб на 168,0 % (p ≤ 0,05), 99,7 % (p  0,05) і 111,3 % (p  0.05) відносно контрольної групи. Активність ензимів антиоксидантного захисту дослідної групи на 28 добу має тенденцію до зниження, однак, достовірна різниця спостерігається між групами тварин лише для супероксиддисмутази, активність якої за дії вікасолу знижується на 62,5 % (p  0,05). На 35 добу активність глутатіонпероксидази і каталази в дослідній групі підвищується порівняно з контролем на 43,2 % (p  0,05) і 54,1 % (p  0,05), у той же час активність супероксиддисмутази нижча на 23,9 % (р  0,05).

У тканині відмічене вірогідне підвищення вмісту Гідроген пероксидів ліпідів (28 доба) на 27 % (р ≤ 0,05) відносно контролю із подальшим зниженням на 35 добу онтогенезу. Вікасол стабілізує вміст кінцевих продуктів перекисного окиснення ліпідів у гомогенаті тканин, за винятком зниження на 8,6 % (р ≤ 0,05) в кінці експерименту. За індукції пероксидних процесів Fe2+ їх вміст у дослідній групі підвищується на 108,4 % (р ≤ 0 05) (21 доба), в кінці експерименту спостерігається зниження вмісту вторинних продуктів розпаду ліпідів ініційованих Fe2+ у дослідній групі тварин на 27,5 % (р ≤ 0,05).

Антиоксидантна активність тканини на початку експерименту за дії вікасолу була вища на 30 % (р ≤ 0,05), на 21 добу знижувалась на 50 % (р ≤ 0,05) відносно контрольної групи, а на 35 добу онтогенезу антиоксидантна активність підвищувалась на 21,6 %.

Вікасол підвищує активність дегідрогеназ циклу Кребса, зокрема, сукцинатдегідрогенази активність якої вища впродовж експерименту на 14 (78,2 %; р ≤ 0,05), 21 (263,3 %; р ≤ 0 05), 28 (78,8 %; р ≤ 0,05) і 35 (92,3 %; р ≤ 0,05) добу. 2-оксоглутаратдегідрогеназна активність більш специфічна та у значному ступені активується на 14 (122,2 %; р ≤ 0,05), 21 (84,4 %; р ≤ 0,05) і 28 добу (133,3 %; р ≤ 0,05) відносно контрольної групи.

Загалом вікасол активує роботу системи антиоксидантного захисту та енергетичного обміну, тобто є комплексним активатором метаболічних функцій організму.


Ключові слова


вікасол, дегідрогенази, антиоксидантні ензими, продукти ліпопероксидації

Повний текст:

PDF

Посилання


Baran I., Ionescu D., Filippi A., Mocanu M., Iftime A., Babes R. Tofolean I.T., Irimia R., Goicea A., Popescu V., Dimancea A., Neagu A., Ganea C. (2014). Novel insights into the antiproliferative effects and synergism of quercetin and menadione in human leukemia Jurkat T cells. Leuk. Res, 38(7), : 836–849. doi: 10.1016/j.leukres.2014.04.010. (in English).

Benedetti S., Nuvoli B., Catalani S., Galati R. (2015). Reactive oxygen species a double-edged sword for mesothelioma. Oncotarget, 6(19), : 16848–16865. doi:10.18632/oncotarget.4253. (in English).

Birjukova, D. Ju. (2000). Influence of biostimulating fodder additive and vikasol Z-naphthol on metabolism and productivity in broiler chickens. dis. сand. biol. sci. Novosibirsk,. 150. p. (in Russian).

Bolton J.L., Dunlap T. (2017). Formation and Biological Targets of Quinones: Cytotoxic versus Cytoprotective Effects. Chem Res Toxicol, 30(1) :, 13–37. doi: 10.1021/acs.chemrestox.6b00256. (in English).

Carpentieri A., Marchionatti A., Areco V., Perez A., Centeno V., Tolosa de Talamoni N. (2014). Antioxidant and antiapoptotic properties of melatonin restore intestinal calcium absorption altered by menadione. Mol Cell Biochem, 387(1-2), : 197–205. doi: 10.1007/s11010-013-1885-2. (in English).

Chen J., Hu X., Cui J. (2018). Shikonin, vitamin K3 and vitamin K5 inhibit multiple glycolytic enzymes in MCF-7 cells. Oncol Lett, 15(5), : 7423–7432. doi: 10.3892/ol.2018.8251. (in English).

Danchenko O.O., Paschenko J.P., Danchenko N.M., Zdorovtseva L.M. (2012). Mechanisms of support prooxidant-antioxidant balance in the liver tissues of geese inhypo- and hyperoxia. Ukr.Biochem.J., 84(6), : 109-114.

Erjomin D.V., Petrov L. A. (2005). Phonometric determination of 2-methyl-1,4-naphthoquinone (vitamin K3) and 2-methylnaphthalene in reaction mixture. Analytics and control, 9(4), : 428–432.

Eshenko N.D., Volskii G.G. Ещенко Н.Д., Вольский Г.Г. Determination of the amount of succinic acid and succinate dehydrogenase activity. In: Biochemical research methods, Leningrad. pp. 207–210. (in Russian).

Góth L. (1991). A simple method for determination of serum catalase activity and revision of reference range. Clin Chim Acta, 196(2-3) ,: 143–151. (in English).

Haefeli R.H., Erb M., Gemperli A.C., Robay D., Courdier-Fruh I., Anklin C., Dallmann R., Gueven N. (2011). NQO1-dependent redox cycling of idebenone: effects on cellular redox potential and energy levels. PLoS One, 6(3). URL: https://www.intechopen.com/books/secondary-metabolites-sources-and-applications/physiology-and-pathology-of- mitochondrial-dehydrogenases. doi: 10.1371/journal.pone.0017963. (in English).

Hassan G.S. (2013). Menadione. Profiles Drug Subst Excip Relat Methodol, 38, : 227-313. doi: 10.1016/B978-0-12-407691-4.00006-X. (in English).

Havrilova A.R., Hmara N.V. (1986) Determination of erythrocyte glutathione peroxidase activity. Lab. Delo, 12, : 721–724. (in Russian).

Hein S., Steinbüchel A. (1996). Cloning and characterization of the Alcaligenes eutrophus 2-oxoglutarate dehydrogenase complex. FEMS Microbiol Lett, 136(3), : 231–238. doi: https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1996.tb08054.x. (in English).

Ionov I.A., Shapovalov S.O., Rudenko E.V., Long M.N., Akhtyrsky A.V., Zozulya Yu.A., Komisova T.E., Kostyuk I.A. (2011). Criteria and methods of control. Institute of Animal Husbandry of the National Academy of Agrarian Sciences, Kharkov. (in Russian).

Ivanova, O. V. (2003). Effect of vicasol and probiotics on the productivity of broiler chickens. dis. cand. agrarian sci. Novosibirsk,. 112 p. (in Russian).

Jan Y.H., Richardson J.R., Baker A.A., Mishin V., Heck D.E., Laskin D.L., Laskin J.D. (2015). Vitamin K3 (menadione) redox cycling inhibits cytochrome P450-mediated metabolism and inhibits parathion intoxication. Toxicol Appl Pharmacol, 288(1), 114–120. doi: 10.1016/j.taap.2015.07.023. (in English).

Kim E.H., Kim M.K., Yun H.Y., Baek K.J., Kwon N.S., Park K.C., Kim D.S. (2013). Menadione (Vitamin K3) decreases melanin synthesis through ERK activation in Mel-Ab cells. Eur J Pharmacol, 718(1-3), : 299–304. doi: 10.1016/j.ejphar.2013.08.018. (in English).

Krylova N.G., Kulagova T.A., Semenkova G.N., Cherenkevich S.N. (2009). Vitamin K3-induced activation of molecular oxygen in glioma cells. Ukr Biokhim Zh (1999)., 81(6) ,: 85–93. (in Russian).

Krylova N.G., Kulahava T.A., Cheschevik V.T., Dremza I.K., Semenkova G.N., Zavodnik I.B. (2016). Redox regulation of mitochondrial functional activity by quinones. Physiol Int, 103(4), : 439–458. doi: 10.1556/2060.103.2016.4.4. (in English).

Krylova N.G., Kylagova T.A., Semenkova G.N, Shadyro O.I., Cherenke S.N. (2014). Molecular mechanisms of quinone-mediated regulation of cellular signaling pathways. News of the National Academy of Sciences of Belarus. Series of Biological Sciences, 3, : 105–115. (in Russian).

Marchionatti A.M., Perez A.V., Diaz de Barboza G.E., Pereira B.M., Tolosa de Talamoni N.G. (2008). Mitochondrial dysfunction is responsible for the intestinal calcium absorption inhibition induced by menadione. Biochim Biophys Acta, 1780(2) ,: 101–107. doi: 10.1016/j.bbagen.2007.10.020. (in English).

Method for determination of antioxidant activity of superoxide dismutase and chemical compounds: pat. 2144674. Russian Federation. № 99103192/14; st. 24.02.1999; pub. 20.01.2000. (in Russian).

Morgan M.J., Liu Z.G. (2011). Crosstalk of reactive oxygen species and NF-κB signaling. Cell Res, 21(1), : 103–115. doi: 10.1038/cr.2010.178. (in English).

Moskalenko N.I., Komarovska-Porohniavets O.Z., Iskiv O.P., Stadnytska N.E. (2008). Biological and pharmacological aspects of quinones. Bulletin of Lviv Polytechnic National University. Chemistry, technology of substances and their application, 2008, 609, : 124–130. (in Ukrainian).

Oeckinghaus A., Ghosh S. (2009). The NF-kappa B family of transcription factors and its regulation. Cold Spring Harb Perspect Biol, 1(4). URL: https://cshperspectives.cshlp.org/content/1/4/a000034.long. doi: 10.1101/cshperspect.a000034. (in English).

Oh S.J., Han H.K., Kang K.W., Lee Y.J., Lee M.Y. (2013). Menadione serves as a substrate for P-glycoprotein: implication in chemosensitizing activity. Arch Pharm Res, 36(4) ,: 509–516. doi: 10.1007/s12272-013-0052-3. (in English).

Romani A.P. (2018). Physiology and Pathology of Mitochondrial Dehydrogenases. In: Secondary Metabolites, 125–138. doi: 10.5772/intechopen.76403. (in English).

Saparova, E. I. (1999). The effectiveness of the use of various dosages of vicasol nicotinamide form in the diet of broiler chickens. dis. cand. agrarian sci. Kemerovo,. 112 p. (in Russian).

Vukomanovic D., Rahman M.N., Bilokin Y., Golub A.G., Brien J.F., Szarek W.A. et al. (2014). I2014.n vitro Activation of heme oxygenase-2 by menadione and its analogs. Med Gas Res., № 4(1). URL: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3942077/. doi: 10.1186/2045-9912-4-4. (in English).

Wiraswati H.L., Hangen E., Sanz A.B., Lam N.V., Reinhardt C., Sauvat A., Mogha A., Ortiz A., Kroemer G., Modjtahedi N. (2016). Apoptosis inducing factor (AIF) mediates lethal redox stress induced by menadione. Oncotarget, 7(47) ,: 76496–76507. doi: 10.18632/oncotarget. 12562. (in English).

Wróbel M., Jurkowska H. (2007). Menadione effect on l-cysteine desulfuration in U373 cells. Acta Biochim Pol, 54(2), : 407–411. (in Polish).

Yakoviichuk O.V., Ruban G.V., Danchenko O.O. (2017). The effect of vikasol on the activity of Krebs and antioxidant system enzymes and the state of peroxide oxidation in geese muscles. Technology of production and processing of livestock products, 1(134), : 105–112. (in Ukrainian).

Yongbo C. (2017). Modified Bradford procedure for residual protein testing in enzyme catalysis synthesis products. URL: protocols.iodx.doi.org/ 10.17504/ protocols.io.k4kcyuw. (in English).


Метрики статей

Завантаження метрик ...

Metrics powered by PLOS ALM

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.