Специфічність функціонування дегідрогеназ циклу Кребса і антиоксидантних ферментів м’язових тканин гусей в умовах гіпо- та гіпероксії



DOI: http://dx.doi.org/10.31548/dopovidi2016.06.020

O. V. Yakoviichuk, I. Y. Bugonko, M. I. Golubev, O. O. Danchenko

Анотація


Встановлено, що в посмугованих м’язах гусей специфічність функціонування дегідрогеназ циклу Кребса полягає в їх стрімкій активізації в ембріогенезі, зниженні активності після накльовування шкаралупита наступною активізацією цих ферментів у ранньому постнатальному онтогенезі. В тканинахшлунку підвищення активностідегідрогеназ відбувається більш повільно, з досягненням максимуму в постнатальному періоді. Дані кореляційного аналізу свідчать про узгодженість енергетичного обміну та пероксидного окиснення, що підтверджуєтьсядостовірними кореляційними зв’язкамиактивності 2-оксоглутаратдегідрогенази і каталази та піруватдегідрогеназийглутатіонпероксидазив досліджених м’язових тканинах гусей.


Ключові слова


баланс,дегідрогенази, цикл Кребса, антиоксидантний захист, гіпоксія, гіпероксія, онтогенез, гуси

Повний текст:

PDF

Посилання


Yvanskaja N.N., Prosyna L.V., Dement'ev Y.N., Basyyrova Ju.N. (2004). Aktyvnost' sukcynatdegydrogenazyy v pecheny kryys pry ostroj cyrkuljatoroj gypoksyy [The succinate dehydrogenase activity in the liver of rats with acute circulatory hypoxia]. Fundamental'nyye yssledovanyja, 2, 135-136.

Belyk S.N., Belyk V. V., Kolmakova T. S. (2015). Perekysnoe okyslenye lypydov y antyoksydantnaja aktyvnost' u hrjakov-proyzvodytelej razlychnyyh genotypov [Lipid peroxidation and antioxidant activity in breeding boars of various genotypes]. Zdorov'e y obrazovanye v XXI veke, 2 (17), 1-4.

Gaman D. V., Kononenko N. M., Rybalkin M. V., Gnatjuk V. V. (2012). Vplyv inoksarylu na energetychnyj obmin sercevogo m'jaza v umovah eksperymental'nogo adrenalin-gidrokortyzonovogo infarktu miokarda [The Influence of inoksaril on energy metabolism of cardiac muscle in conditions experiental adrenaline-hydrocortisone myocardial infarction]. Ukrai'ns'kyj biofarmacevtychnyj zhurnal, 3, 54-57.

Gavrylova A.R., Hmara N.V. (1986). Opredelenye aktyvnosty glutatyonperoksydazyy эrytrocytov [Determination of erythrocyte glutathione peroxidase activity]. Lab. Delo, 12, 721-724.

Danchenko O.O., Zdorovceva L.M., Pashhenko Ju.P. (2011). Antyoksydantnyj status gusej v umovah gipo- i giperoksii' [Antioxidant status of geese in a hypo- and hyperoxia]. Visnyk zaporiz'kogo nacional'nogo universytetu. Biologichni nauky, 2, 75-81.

Eshhenko N. D., Vol'skyj G. G. (1982). Opredelenye kolychestva jantarnoj kyslotyy y aktyvnosty sukcynatdegydrogenazyy [Determination of the number of succinic acid and succinate dehydrogenase activity]. Metodyy byohymycheskyh yssledovanyj. Lenyngrad, Russia: Yzd-vo Llenyngradskogo unyversyteta, 207-210.

Kovaliv L.M. (2013). Izofermentnyj spektr laktat- i malatdegidrogenazy v cytoplazmi tkanyn novonarodzhenyh teljat za vplyvu biologichno aktyvnyh rechovyn [Isozyme spectrum of lactate and malate dehydrogenase in the cytosol tissue of newborn calves under the influence of biologically active substances]. Naukovyj visnyk LNUVMBT im. S. Gzhyc'kogo, 3 (57), 106-113.

Koroljuk M.A., Yvanova M.Y., Majorova Y.T., Tokarev V.E. (1988). Metod opredelenyja aktyvnosty katalazyy [The method for determining the activity of catalase]. Lab. Delo, 1, 18.

Kozlov V. A., Tverdohleb Y. V., Shpon'ka Y. S., Myshalov V. D. (1995). Morfologyja razvyvajushhegosja serdca (struktura, ul'trastruktura, metabolyzm) [The morphology of the developing heart (structure, ultrastructure, metabolism)]. - D: Dnepropetrovskaja gosudarstvennaja medycynskaja akademyja, 220.

Martynjuk U. A. (2006). Vikovi, vydovi ta organo -tkanynni osoblyvosti procesiv perekysnogo okysnennja lipidiv u ptahiv u rann'omu postnatal'nomu periodi [Age, specific and organ-tissue features of lipid peroxidation in birds in the early postnatal period]. Biologija tvaryn, 8 (1-2).

Mohoreva S.Y., Koloskova O.V. (2008). Korrekcyja melatonynom yzmenenyj aktyvnosty sukcynatdegydrogenazyy v pecheny kryys s эksperymental'noj patologyej pecheny [Melatonin correction of the changes of succinate dehydrogenase activity in the liver of experimental rats with liver disease]. Ksenobyotyky y zhyvyye systemyy. materyalyy III Mezhdunarodnoj nauchnoj konferencyy, 22-24oktjabrja. Mynsk, (Belorussia), 97-99.

Syrota T.V. (2000). The method for determining the antioxidant activity of superoxide dismutase and chemical compounds. Patent of Russian Federation. G01N33/52, G01N33/68. №2144674; declared 24.02.1999; published 20.01.2000.

Kazymyrko V. K., Yvanyckaja L. N., Kutovoj V. V. Et al. (2014). Perekysnoe okyslenye lypydov: protyvorechyja problemyy [Lipid peroxidation: the contradiction of problem]. Ukrai'ns'kyj revmatologichnyj zhurnal, 3 (57), 13-17.

Jaremchuk T. S. (2011). Pokaznyky energetychnogo obminu ta aktyvnist' fermentiv antyoksydantnogo zahystu pechinky perepeliv v ontogenezi ta za dii' selenu i kadmiju [Indicators of energy metabolism and activity of antioxidant enzymes in the quail's liver inontogeneze and for the actions of selenium and cadmium].National University of Life and Environmental Sciences of Ukraine. Kiev, Ukraine. - 20 s.

Applegate M. A., Humphries K. M., Szweda L. I. (2008). Reversible inhibition of alpha-ketoglutarate dehydrogenase by hydrogen peroxide: glutathionylation and protection of lipoic acid. Biochemistry, 47 (1), 473-478.

https://doi.org/10.1021/bi7017464

McLain A. L., Cormier P. J., Kinter M., Szweda L. I. (2013) Glutathionylation of α-ketoglutarate dehydrogenase: The chemical nature and relative susceptibility of the cofactor lipoic acid to modification. Free radical biology & medicine, 161 - 169.

https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2013.03.020

Subhash C.G., Dekker E. E. (1980). Evidence for the Identity and Some Comparative Properties of a-Ketoglutarate and 2-Keto-4-hydroxyglutarate Dehydrogenase. The J. Biol. Chem., 255, 3 (10), 1107-1112.

Kresze G.B., Steber L. (1979) Inactivation and Disassembly of the Pyruvate Dehydrogenase Multienzyme Complex from Bovine Kidney by Limited Proteolysis with an Enzyme from Rat Liver. Eur. J. Biochem., 95, 569-578.

https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1979.tb12998.x

Minarik P., Tomaskova N., Kollarova M., AntalÌk M. (2002). Malate Dehydrogenases - Structure and Function. Gen. Physiol. Biophys., 21, 257-265.

McLain A. L., Szweda P. A., Szweda L. I. (2011) α-Ketoglutarate dehydrogenase: A mitochondrial redox sensor. Free radical biology & medicine, 45 (1), 29-36.

https://doi.org/10.3109/10715762.2010.534163

Patel M.S., Korotchkina L.G. (2008). Pyruvate dehydrogenase complex as a marker of mitochondria metabolism. Oxidative Stress Biomarkers and antioxidant protokols. Part II. In: Methods in Mol.Biol.- Ed. D.Armstrong.- Humana Press Inc., Totowa, 186, 255-264.

https://doi.org/10.1385/1-59259-173-6:255

Patel M.S., Korotchkina L.G. (2006). Regulation of the pyruvate dehydrogenase complex. Biochem.Soc.Trans., 34, 217-222.

https://doi.org/10.1042/BST0340217

Shinagawa E., Fujishima T., Moonmangmee D. et al. (2002). Purification and Characterization of Membrane-bound Malate Dehydrogenase from Acetobacter sp. SKU 14. Biosci. Biotechnol. Biochem., 66 (2), 298-306.

https://doi.org/10.1271/bbb.66.298

Yudina R.S. (2012). Malate dehydrogenase in plants: Its genetics, structure, localization and use as a marker. Advances in Bioscience and Biotechnology, 3, 370-377.

https://doi.org/10.4236/abb.2012.34053

Zhilwan R. (2011). Pyruvate Dehydrogenase Complex Deficiency (PDCD). Undergraduate Research Journal for the Human Sciences, 10.


Метрики статей

Завантаження метрик ...

Metrics powered by PLOS ALM

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.